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a-螺旋 发布于:

α-螺旋(α-helix):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。

每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方糊谅热奔向的第5个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.a-螺旋(a-helix)是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。早在1950年L.Pauling等人就根据从小肽晶体结构中测得的多肽标准参数,预测出能够稳定存在的a-螺旋结构,并很快由实验得到证实。

a-螺旋是手性结构,具有旋光能力。但a-螺故体旋的比旋并不等于构成自身的氨基酸比旋的简单加和,而无规则卷曲的比旋与这种加和相等。事实上a-螺旋的旋光性循堡嫌是a碳原子的构型不对称性和a-螺旋的构巩纹祖乎腿估象不对称性的总反映。

·相邻侧链带同种桨旋榆电荷侧链之间的排斥作用

·R基的大小宙匙删厦

脯氨酸(Pro)

·不可能绕N-Cα旋转而引入结节

·酰胺N上也没有H可供形成氢键

甘氨酸(Gly)

·侧链仅为H,太容易绕Cα旋转

使a-螺旋更稳定因素

·每隔3个残基的2个侧链上正、负电荷形成例离子键结合

·每隔3个残基的2个侧链的疏水作用


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